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Stratégies d'administration orale de peptides bioactifs en mettant l'accent sur le désamérisation et le masquage

Apr 26, 2024Apr 26, 2024

npj Science of Food volume 7, Numéro d'article : 22 (2023) Citer cet article

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L'hydrolyse des protéines est un processus utilisé dans l'industrie alimentaire pour générer des peptides bioactifs de faible poids moléculaire et présentant des avantages supplémentaires pour la santé, tels que des propriétés antihypertensives, antidiabétiques et antioxydantes qui sont souvent associées à leur teneur en acides aminés hydrophobes. Il en résulte une amertume accrue des produits, les rendant moins souhaitables pour leur utilisation dans des formulations alimentaires. Cette revue résume les principales sources alimentaires de peptides bioactifs amers, y compris les méthodes permettant de déterminer leur amertume, telles que les valeurs Q et la langue électronique ; et les principaux facteurs et mécanismes sous-jacents à l’amertume de ces composés. Les principales stratégies actuellement utilisées pour améliorer le goût et l'administration orale des peptides bioactifs sont également discutées ainsi que les principaux avantages et inconvénients de chaque technique. Les techniques de désamérisation et de masquage sont décrites en détail, notamment les traitements au charbon actif, l'extraction à l'alcool, la précipitation isoélectrique, les méthodes chromatographiques et d'autres processus hydrolytiques. D'autres techniques de masquage ou de blocage, notamment l'utilisation d'inhibiteurs, tels que l'amidon modifié, la taurine, la glycine et les polyphosphates, ainsi que des modifications chimiques, telles que l'amination, la désamination, l'acétylation ou la réticulation, ont également été discutées. Les résultats de ces travaux mettent en évidence l’encapsulation comme une méthode très efficace pour masquer le goût amer et favoriser la bioactivité des peptides par rapport à d’autres processus traditionnels de désamérisation et de masquage. En conclusion, l’article suggère que les technologies avancées d’encapsulation peuvent constituer un moyen efficace d’atténuer l’amertume associée aux peptides bioactifs, tout en préservant simultanément leur activité biologique, augmentant ainsi leur viabilité dans le développement d’aliments fonctionnels et de produits pharmaceutiques.

La recherche a montré que les peptides bioactifs présentent une gamme d'activités biologiques potentiellement bénéfiques, ce qui a stimulé l'intérêt pour leur application en tant qu'agents thérapeutiques. Aux États-Unis, plus de 60 peptides présentant des propriétés thérapeutiques ont été approuvés pour la consommation humaine depuis 2018. L’un des médicaments à base de peptides les plus importants homologués et commercialisés depuis les années 1920 est l’insuline1. L’Organisation mondiale de la santé (OMS) a déclaré que « les maladies non transmissibles, notamment le cancer, le diabète et l’hypertension, causent 36 millions de décès chaque année »2. Des études ont montré que les peptides bioactifs pourraient réduire le risque de diverses maladies chroniques, notamment le diabète3,4,5,6, l’hypertension7,8 et le cancer9,10,11,12,13. Par conséquent, le développement d'aliments fonctionnels, de suppléments ou de médicaments contenant des peptides bioactifs pourrait améliorer la santé de la population générale et des stratégies de génération de ces composés à partir de différentes sources de protéines, telles que les macroalgues, ont été proposées (Fig. 1). ). Cependant, toute formulation bioactive destinée à une administration orale doit être attrayante pour les consommateurs14, ce qui signifie qu’elle ne doit pas présenter de profil aromatique ni de sensation en bouche indésirables.

Schéma d'une stratégie proposée pour la génération de peptides bioactifs à partir de macroalgues21.

Le goût amer de nombreux peptides bioactifs est l’un des principaux obstacles à leur utilisation généralisée dans les aliments fonctionnels, les suppléments et les médicaments destinés à l’ingestion orale15,16. De nombreux animaux, y compris les humains, perçoivent les peptides comme ayant une saveur désagréable en raison de millions d'années d'évolution, car les peptides sont souvent associés à des substances nocives17.

Cet article passe en revue les différentes sources alimentaires de peptides bioactifs et les différentes stratégies qui ont été développées pour les rendre plus appétissantes, notamment les technologies de désamertume, de masquage, de modulation et d'encapsulation. En outre, il envisage l'application de ces technologies dans le développement d'aliments fonctionnels, de suppléments et de produits pharmaceutiques destinés à l'administration orale.

4 kDa) being more bitter than smaller ones (<1 kDa). However, it has been reported that the cause of bitterness in alcalase-treated soybean hydrolysates was due to the presence of 1 kDa hydrophobic peptides51. The bitterness of protein hydrolysates has been reported to depend on the type of enzyme used to hydrolyze them, with the bitterness decreasing in the following order: alcalase > neutrase ≈ trypsin > Flavourzyme52. However, in another study, the bitterness of bromelain-treated soybean hydrolysates (4% hydrolysis) was reported to be no different from that of soybean protein isolate53. In contrast, another study showed that soybean hydrolysates generated using bromelain (10–15% hydrolysis) were extremely bitter52. Furthermore, it has also been suggested that hydrophobic amino acids, such as leucine and phenylalanine, do not contribute to the bitter taste of soy hydrolysates54. Dall Aaslyng et al.55 indicated that soybean hydrolysates exhibit a bitter taste when heated, which appeared to be due to pyrazines. Furthermore, bitter peptides were reported from miso (salted and fermented soybean paste), natto (fermented soybean), and soy sauce56,57,58,59. Consequently, many factors appear to contribute to the bitterness of soy protein hydrolysates./p>

3.0.CO;2-L" data-track-action="article reference" href="https://doi.org/10.1002%2F%28SICI%291097-0010%28200004%2980%3A5%3C614%3A%3AAID-JSFA580%3E3.0.CO%3B2-L" aria-label="Article reference 109" data-doi="10.1002/(SICI)1097-0010(200004)80:53.0.CO;2-L"Article CAS Google Scholar /p>